Funktionelle Charakterisierung einer Matrix Metalloproteinase aus Tomate

Matrix Metalloproteinasen (MMPs) steuern in zoologischen Systemen zahlreiche
physiologische Prozesse, wie Embryogenese, Organogenese, Wundheilung, Zellteilung und -
differenzierung. Ihre Fehlregulation führt zur Entstehung bedeutender Krankheiten wie z.B.
Arteriosklerose und Krebs. In Pflanzen hingegen ist die Funktion der Enzyme erst
ansatzweise verstanden bzw. in Tomatenpflanzen noch ungeklärt.
Die biochemischen Eigenschaften der MMP1 aus Tomate (SlMMP1) wie auch der jüngst
identifizierten SlMMP2 sind bekannt und deuten auf eine redundante Funktion der beiden
Proteine in vivo hin. Die Aufklärung dieser Funktion stand im Mittelpunkt der vorliegenden
Arbeit.
Für SlMMP1 und 2 wird die Verankerung in der Plasmamembran über einen
Glycosylphosphatidylinositol- (GPI-) Anker prognostiziert. In SlMMP1 überexprimierenden
Zellkulturen und transgenen Pflanzen konnte eine Assoziation mit Membranpräparationen
bestätigt werden. Für ein SlMMP1-GFP-Fusionsprotein wurde die Lokalisation in der
Plasmamembran gezeigt. Die GPI-Verankerung konnte nicht zweifelsfrei nachgewiesen
werden, jedoch wurde eine für diese Verankerung typische Abspaltung von der Membran
(-shedding-) beobachtet.